Глава 1.Введение в химическую кинетику | 7 |
1.1. Кинетический эксперимент | 7 |
Современные представления о механизме химической реакции (7).Кинетические кривые. Основные участки кинетических кривых (11). Скорость химической реакции (13). Закон действующих масс (13). Константа скорости химической реакции (15).Порядок химической реакции (16). Обратимые химические реакции (17). | |
1.2. Определение константы скорости и порядка реакции | 18 |
Универсальный метод определения порядка и константы скорости химической реакции (18). Определение константы скорости реакции первого порядка (18). Время полупревращения (20). | |
1.3. Кинетика сложных реакций | 21 |
Кинетика последовательных реакций (21). Кинетика параллельных реакций (22). | |
1.4. Влияние различных факторов на скорость химической реакции | 23 |
Влияние температуры на скорость химических реакций (24). Теория абсолютных скоростей реакции (24). Определение термодинамических параметров переходного состояния (27). Изокинетические зависимости (28). Влияние рН на скорость химических реакций (29). | |
Глава 2. Ферментативный катализ | 32 |
2.1. Кинетические схемы и механизм ферментативной реакции | 32 |
Насколько схема Михаэлиса единственна? (36). Определение параметров Vwи Кт из экспериментальных данных (38). Определение концентраций активных центров (39). Скоростьопределяющие стадии (41). | |
2.2. Типичные зависимости начальной стационарной скорости реакции от концентрации субстрата | 43 |
Ингибиромние и активация убытком субстрата. Кривые с максимумом (44). Аллостерические эффекты. Уравнение Хилла. Модель Моно-Уаймена-Шанже (46). | |
2.3.Многосубстратные реакции | 49 |
Дискриминация механизмов многосубстратных реакций (51). | |
2.4.Нестационарная кинетика ферментативных реакций. Лабильные промежуточные соединения в механизме катализа. Методы "быстрой" кинетики | 53 |
Ацилферменты в механизме катализа сериновыми протеазами (53). Молекулярная модель катализа а-химотрипсином (58). | |
2.5. Влияние температуры и рН на скорость ферментативных реакций | 61 |
Влияние температуры на скорость ферментативных реакций (61).Зависимость кинетических и равновесных параметров ферментативных реакций от тОтературы (61). Изучение термодинамики конформационных изменений активных центров ферментов (62). Влияние рН на скорость ферментативных реакций (64). рН-зависимость двусубстратной ферментативной реакции (65). Определение параметров рН-зависимости ферментативной реакции в случае ионизации субстрата (65). | |
2.6. Ингибирование ферментативных реакций | 66 |
Необратимое ингибирование (66). Аспирин - медленный необратимый ингибитор (инактиватор) PGH-синтетазы (67). Обратимое ингибирование. Индометацин и вольтарен - медленные, обратимые ингибиторы PGH-синтетазы (69). Обратимое ингибирование односубстратных реакций (72). Бруфен, напроксен, бутадион, анальгин - быстрые, обратимые ингибиторы PGH-синтетазы (77). Обратимое ингибирование многосубстратных ферментативных реакций (77). Нестероидные противовоспалительные препараты - конкурентные вытеснители арахидоновой кислоты из активного центра PGH-синтетазы (82). Классификация нестероидных противовоспалительных соединений - ингибиторов PGH-синтетазы (84). | |
2.7. Инактивация ферментов | 86 |
Схемы инактивации, описываемые экспоненциальной функцией (86). рН-зависимость инактивации (90). | |
Глава 3. Химия каталитического действия ферментов | 94 |
3.1. Активные центры ферментов | 95 |
3.2. Сайт-специфический мутагенез | 98 |
3.3.Структура ферментов с атомарным разрешением | 99 |
3.4.Специфичность ферментов | 99 |
3.5.Биоинформатика в исследовании активных центров ферментов | 103 |
3.6. Кислоты и основания в ферментативном катализе | 113 |
3.7. Каталитические подцентры гидролаз. Молекулярные механизмы действия | 116 |
3.8. Глицин, цистеин и пролин как структурообразующие аминокислоты | 123 |
3.9. Заключение | 126 |